Parler d'immunoglobuline M

Immunoglobuline M (IGM) est l'un des nombreux isotypes d'anticorps (également connus sous le nom d'immunoglobulines) produits par les vertébrés.IGM est le plus grand anticorps et c'est le premier anticorps à apparaître en réponse à l'exposition initiale à l'antigène. Dans les humains et autres mammifères étudiés, les plasmablastes présents dans la rate sont La principale source de production d'IgM spécifique. Un nouvel anticorps a été initialement appelé gamma-macroglobuline et plus tard igm-m, pour "macroglobuline. " Les domaines V des immunoglobulines normaux sont très hétérogènes, reflétant leur rôle dans la défense contre une variété de micro-organismes infectieux, et cette hétérogénéité est Des sources homogènes homogènes d'IGM.TWO d'IgM ont ensuite été découvertes.Présente, la protéine de poids moléculaire élevé produit par certains patients atteints de myélome multiple est considérée comme une γ-macroglobuline produite par une tumeur, et puisque la tumeur est clonale, l'IgM qu'il produit est homogène. Dans les années 1960, des méthodes ont été développées pour induire des tumeurs productrices d'immunoglobulines (plasmacytomes) chez la souris, fournissant ainsi une source homogène d'immunoglobulines de divers isotypes, y compris des Igm. Plus récemment, l'expression des gènes d'immunoglobulines congénit avec des modifications spécifiques, déterminant ainsi les exigences moléculaires pour les traits d'intérêt.

Structure

Les immunoglobulines sont composées de chaînes légères et lourdes. Une chaîne légère (λ ou κ) est une protéine d'environ 220 acides aminés constitués d'un Domaine VL variable (un segment d'environ 110 acides aminés) et un domaine constant CL (également environ 110 aminés acides de long). La chaîne lourde μ d'IgM est une protéine d'environ 576 acides aminés constitués d'un domaine variable (VH environ 110 acides aminés), quatre domaines de région constante distincts (cμ1, cμ2, cμ3, cμ4, chacun environ 110 acides aminés aminés ) et une "queue " d'environ 20 acides aminés. Sensibilités enzymatiques (pour la revue, voir [9]). Les structures oligosaccharides sur chaque site variaient en détail, et les principaux oligosaccharides biantennary, triantennary, le haut mannose différaient entre les sites. La structure multimérique de l'IGM, un hétérodimère "composé d'une chaîne légère (L) et d'une chaîne lourde ( indiqué µ). Les chaînes lourdes et légères sont maintenues ensemble par des liaisons disulfure (représentées sous forme de triangles rouges) et des interactions non covalentes.Les deux unités µl sont liées par une liaison disulfure dans le domaine Cµ2; Cette structure (µl) 2 est souvent appelée un igm "monomère " car elle ressemble à celle de l'immunoglobuline G (IgG) à certains égards.Sur la base de sa vitesse de sédimentation et de son apparence dans les micrographies électroniques, il a été déduit que l'IGM se produit généralement comme un "pentamère ", un polymère composé de cinq "monomères " [(µl) 2] 5, à l'origine représenté et dans des modèles dans 1D , avec des liaisons disulfure entre les domaines Cµ3 et entre les queues, également a montré que les IgM pentamériques comprennent une troisième protéine, la chaîne J.La chaîne J (J signifie Junction) s'est avérée être un composant lié de manière covalente des IgA polymères et des IgM. La chaîne J est une petite protéine acide (environ 137 acides aminés), la chaîne J relie les deux chaînes µ via une liaison disulfure impliquant une cystéine de queue.